A fogyasztás ökológiája. A szervezet egyszerűen nem tudja, hogyan kell felszívni a keményítőket, ehhez rengeteg kémiai reakciónak kell végbemennie, hogy a legösszetettebb keményítőt egyszerű cukrokká alakítsák, amelyeket a szervezet csak tud és képes felvenni.
A szervezet egyszerűen nem tudja, hogyan kell felszívni a keményítőket, ehhez rengeteg kémiai reakciónak kell végbemennie, hogy a legösszetettebb keményítőt egyszerű cukrokká alakítsák, amelyeket a szervezet csak tud és képes felvenni.
A szervezetben a keményítő átalakulása elsősorban a cukorszükséglet kielégítésére irányul. Ezenkívül a keményítő emészthető egyszerű cukrokká történő átalakításának technológiája nemcsak bonyolult, munkaigényes és jelentősen meghosszabbodik (2-4 óra).
Kolosszális energia- és biológiailag aktív anyagok (B-, B2-, B3-, PP-, C-vitamin stb.) költést igényel. Megfelelő mennyiségű vitamin és mikroelem nélkül (és melyikünknek van belőlük elég?) a keményítő gyakorlatilag nem szívódik fel: erjed, rothad, mérgezik, eltömíti a kapilláris hálózatot.
A keményítő gyakorlatilag oldhatatlan anyag bármely ismert oldószerben. Csak a kolloid oldhatóság tulajdonsága van. A keményítő kolloid oldatainak vizsgálata kimutatta, hogy oldata nem egyedi keményítőmolekulákból áll, hanem primer részecskékből - micellákból, köztük nagyszámú molekulából.
A keményítő két poliszacharid frakciót tartalmaz:
- amiláz
- amilopektin
tulajdonságaiban élesen különbözik.
A keményítőben az amiláz 15-25%.
Forró vízben (80°C) oldódik, átlátszó kolloid oldatot képezve.
Az amilopektin a keményítőszemcsék 75-85%-át teszi ki.
Így amikor a keményítőt forró víznek teszik ki, amiláz oldat képződik, amely duzzadt amilopektinnel erősen besűrűsödik.
A kapott sűrű viszkózus masszát pasztának nevezzük. Ugyanez a paszta képződik a gyomor-bél traktusban. És minél finomabbra őröljük azt a lisztet, amiből a kenyerünket, tésztánkat stb. sütjük, annál jobban tapad ez a massza!
Összeragasztja és eltömíti a nyombél felszívódó mikrobolyhjait és a vékonybél mögöttes részeit, először részben, majd szinte teljesen kizárja őket az emésztésből.
Ebben rejlik a vitaminok és mikroelemek rossz felszívódásának oka. A jód elégtelen felszívódása (a keményítő szinte emészthetetlenné teszi) számos betegséghez (beleértve a rákot is) vezet, de a legspecifikusabb betegség a pajzsmirigy alulműködése, vagyis a pajzsmirigy elégtelen működése. De az ok továbbra is ugyanaz - a kötőszövet keményítővel (és egyéb hulladékokkal) való „elöntése”, magának a pajzsmirigynek a növekedése.
A vastagbélben ez a dehidratált keményítőtömeg a vastagbél falához tapad, és székletköveket képez. Ezek a hosszú távú lerakódások szó szerint leállítják ezen szervek munkáját (elsősorban a vérellátást).
amelyek tápanyagokkal látják el a vastagbél egy meghatározott felszívódási helyét.
A kövek gátolják a felszívódást, emiatt a szerv nem kap tápanyagot, először legyengül, majd sorvad, megbetegszik. A vastagbél mikroflórája, savassága, esszenciális aminosav-termelő képessége felborul.
SÜLT KRUMPLI. A szervezet károsításának legálomosabb módja.
A sült burgonya glikémiás indexe 95. Ez magasabb, mint a cukor és a méz együttvéve. Vagyis a sült burgonya szinte azonnal a lehető legnagyobbra növeli a cukortartalmat. A túlzott cukor beindítja a „zsírlerakódás” folyamatát. A szervezet így szabályozza a glükóz mennyiségét.
Miután az alacsony kalóriatartalom miatt teljes telítettséget tapasztalt, egy óra múlva, és talán korábban is, az ember ismét éhségérzetet fog tapasztalni. Aztán újra és újra. A burgonyaevés köre végtelenné válik. Ezzel egyidejűleg a személy elkezd tisztességesen hízni.
Ennek alapján a gyorséttermek soha nem utasítják el a burgonyát, mivel ez a nyereség csökkenését jelenti.
Sült burgonya és hasábburgonya. A legsúlyosabb ütés a testre.
A sütés során a nedvesség elpárolog a burgonyából. Helyébe zsír kerül. A burgonya kalóriatartalma növekedni kezd, és gyakran lemegy 400 fölé (szénhidrát). A gyors felszívódás miatt nyilván mindez a zsír a bőröd alá kerül.
A fényben hagyott gumók zöldre váltanak, és erős mérget - szolanint - halmoznak fel. Különösen sok van belőle a csíráztatott zöldségekben. Nagy dózisban a szolanin elpusztítja a vörösvértesteket, és depresszív hatással van a központi idegrendszerre.
Ha a szolanin bejut a szervezetbe, kiszáradást, lázat és görcsöket okoz.
Legyengült szervezetnél mindez halálhoz vezethet.
Semmilyen hőkezelés nem segít semlegesíteni a mérget.
Osztrák tudósok szerint a szolanin káros hatást fejt ki, ha 100 gramm burgonyánként 40 milligrammra emelkedik. Ősszel 100 gramm frissen ásott burgonya legfeljebb 10 milligramm szolanint tartalmaz.
Tavasszal háromszor több is lehet, és főleg a gumó kizöldült részeire és a héjhoz közelebb koncentrálódik.
A burgonyát csak fiatalon és 2 hónaposnál nem idősebb korban lehet enni
Hogyan cseréljük ki a krumplit????
A burgonya KÖNNYEN CSERÉLHETŐ RÉPÁRA és TOPINAMBURRA. közzétett
Az élelmiszer-szénhidrátok az emésztőrendszerben monomerekké bomlanak le glikozidázok hatására - olyan enzimek, amelyek katalizálják a glikozidos kötések hidrolízisét.
A keményítő emésztése a szájüregben kezdődik: a nyál amiláz enzimet (α-1,4-glikozidáz) tartalmaz, amely lebontja az α-1,4-glikozid kötéseket. Mivel az étel nem marad sokáig a szájban, a keményítő itt csak részben emésztődik meg. A keményítő emésztésének fő helye a vékonybél, ahová az amiláz a hasnyálmirigy-lé részeként jut be. Az amiláz nem hidrolizálja a glikozidos kötést a diszacharidokban.
A maltózt, a laktózt és a szacharózt specifikus glikozidázok - maltáz, laktáz és szacharáz - hidrolizálják. Ezeket az enzimeket a bélsejtekben szintetizálják. A szénhidrát emésztés termékei (glükóz, galaktóz, fruktóz) bejutnak a vérbe.
1. ábra A szénhidrátok emésztése
A vérben a glükóz állandó koncentrációjának fenntartása két folyamat egyidejű lezajlásának eredménye: a glükóz a májból a vérbe kerül, és a szövetek a vérből fogyasztják el, ahol energiaanyagként használják fel.
Mérlegeljük glikogén szintézis.
glikogén– állati eredetű összetett szénhidrát, olyan polimer, amelynek monomerje α-glükóz-maradék, amelyek 1-4, 1-6 glikozidos kötésen keresztül kapcsolódnak egymáshoz, de a keményítőnél elágazóbb szerkezetűek (akár 3000 glükózmaradék). A glikogén molekulatömege nagyon nagy - az OH 1 és 15 millió között mozog. A tisztított glikogén fehér por. Vízben jól oldódik, alkoholos oldatból kicsapható. Az „I”-vel barna színt ad. A májban granulátum formájában található meg sejtfehérjékkel kombinálva. A glikogén mennyisége a májban elérheti az 50-70 g-ot - ez van általános tartalék glikogén; a máj tömegének 2-8%-át teszi ki. A glikogén az izmokban is megtalálható, ahol képződik helyi tartalék, kis mennyiségben megtalálható más szervekben és szövetekben, beleértve a zsírszövetet is. A májban lévő glikogén a szénhidrát mozgékony tartaléka a 24 órás koplalás teljesen kimeríti azt. White és munkatársai szerint a vázizomzat a teljes test glikogénjének körülbelül 2/3-át tartalmazza (az izmok nagy tömege miatt a glikogén nagy része bennük található) - akár 120 g-ot (egy 70 kg súlyú férfi esetében) , de a vázizmokban a tartalma 0,5-1 tömegszázalék. A májglikogéntől eltérően az izomglikogén nem ürül ki olyan könnyen koplaláskor, még hosszú ideig sem. A májban a glükózból történő glikogén szintézis mechanizmusát mostanra tisztázták. A májsejtekben a glükóz egy enzim részvételével foszforiláción megy keresztül hexokináz glükóz-6-P képződésével.
2. ábra Glikogén szintézis séma
1. Glükóz + ATP hexoxináz Glükóz-6-P + ADP
2. Glükóz-6-P foszfoglükomutáz Glükóz-1-P
(szintézisben vesz részt)
3. Glükóz-1-P + UTP glükóz-1-P uridil transzferáz UDP-1-glükóz + H 4 P 2 O 7
4. UDP-1-glükóz + glikogén glikogén szintáz Glikogén + UDP
(mag)
A kapott UDP-t az ATP újra foszforilezi, és a glükóz-1-P átalakulások teljes ciklusa ismét megismétlődik.
A glikogén-szintáz enzim aktivitását kovalens módosítás szabályozza. Ez az enzim két formában található meg: glikogén-szintáz I (független - glükóz-6-P-től független) és glikogén-szintáz D (függő - glükóz-6-P-től függő).
Protein kináz foszforilálódik az ATP részvételével (nem foszforilálja az I-enzim formáját, átalakítja a D-enzim foszforilált formájába, amelyben a szerin hidroxilcsoportjai foszforilálódnak).
Németről fordítva a keményítő „erős lisztet” jelent. Mivel összetett, a keményítő két polimerből áll: amilózból (25%) és amilopektinből (75%). A keményítő külsőleg íztelen és szagtalan, hideg vízben gyakorlatilag nem oldódik, forró vízben viszont megduzzad, így a paszta tulajdonságait kapja. Ha ujjaival megnyomja, a fehér por jellegzetes csikorgó hangot ad. Mikroszkóp alatt szemlélve szemcsés képet láthatunk
Először is, amikor a keményítő lebomlik, a poliszacharid dextrin képződik - a keményítő részleges lebomlásának terméke. A dextrineket 10-20% vizet tartalmazó keményítő gyors felmelegítésével lehet előállítani.
A keményítő bomlásterméke, mint például a dextrin, széles körben alkalmazható a nemzetgazdaságban. A dextrineket különféle iparágakban használt ragasztók előállítására használják, például címkék ragasztására tartályokra vagy csomagolótasakok ragasztására. Az öntödékben a dextrint formázóhomok megkötésére, a könnyűiparban a textilfestékek vastagságának növelésére használják. A dextrint az élelmiszeriparban is alkalmazták élelmiszerporok és színezékek fő hordozójaként.
A két glükózmolekulából álló maltóz másik neve - malátacukor, amelyet a lepárlásban és a sörfőzésben használnak. A természetben nagy mennyiségben megtalálható a csíráztatott gabonaszemekben, különösen sok a malátacukor az árpában és a rozsban. A tiszta malátacukrot kizárólag laboratóriumi célokra, kis mennyiségben állítják elő.
A keményítő egy összetett szénhidrát, amely a legtöbb növény szárában és levelében található, a tartalék növények termelik. Az emberek régóta használnak keményítőben gazdag gabonákat élelmiszerként, például rizst, búzát, rozst és másokat. A mindenki által kedvelt burgonya keményítőben gazdag, ez a legnépszerűbb és legelterjedtebb. Ez az anyag az emberi szervezet egyik legfontosabb terméke. A keményítő lebontása enzimek hatására megy végbe, és az anyag lebontása az emberi szájban kezdődik. Az A-amiláz enzimet tartalmazó emberi nyál részben maltózzá alakítja a keményítőt.
A gyomorkörnyezetben a keményítő lebomlása nem következik be az A-amiláz enzim inaktivitása miatt a gyomor savas környezetében. Éppen ezért az étel kezdeti alapos rágása nagy jelentőséggel bír a keményítő további lebontása és emberi szervezet általi felszívódása szempontjából. A duodenumban a gyomornedvben lévő A-amiláz hatására a keményítő lebomlása során a biszacharid maltóz képződik. Ezenkívül a maltóz gyorsan két glükózmolekulára bomlik, amelyeket az emberi szervezet a hasnyálmirigy által kiválasztott inzulinnak köszönhetően felszív, amely nélkül a glükóz emberi szervezetben történő felszívódása lehetetlen. A keményítő lebomlása során glükóz képződik, és a glükóz felszívódási folyamata fokozatosan megy végbe, ami a hasnyálmirigy-rendszer terhelésének jelentős csökkenéséhez vezet, ezért elegendő mennyiségű növényi keményítő fogyasztása élelmiszerben megelőzheti cukorbetegség.
Így a keményítő lebontásának végterméke a glükóz, a leghíresebb egyszerű szénhidrát, amely az agyszövet és a különböző emberi izmok táplálásához szükséges.
A keményítőt széles körben használják az élelmiszeriparban, a többfunkciós segédtermékek közé tartozik. Főleg sűrítőként és stabilizátorként használják, hogy a termékek megfelelő megjelenést és állagot kapjanak.
Csak a monoszacharidok szívódnak fel a bélben: glükóz, galaktóz, fruktóz. Ezért a táplálékkal a szervezetbe kerülő oligo- és poliszacharidokat enzimrendszerekkel kell hidrolizálni monoszacharidokká. ábrán. Az 5.11 sematikusan ábrázolja a szénhidrátok emésztésében részt vevő enzimrendszerek lokalizációját, amely a szájüregben kezdődik az orális α-amiláz hatására, majd a bél különböző részein folytatódik a hasnyálmirigy α-amiláz, szacharáz-izomaltáz segítségével , glikoamiláz, β-glikozidáz (laktáz), trehaláz komplexek.
Rizs. 5.11. A szénhidrát emésztéshez szükséges enzimrendszerek lokalizációjának sémája
5.2.1. A szénhidrátok emésztése a száj és a hasnyálmirigy segítségével -amiláz ( -1,4-glikozidázok).Élelmiszerből kapott poliszacharidok, nevezetesen a keményítő (amely lineáris poliszacharid amilózból áll, amelyben a glükozil-maradékok α-1,4-glikozidos kötésekkel kapcsolódnak össze, és amilopektinből, egy elágazó láncú poliszacharidból, ahol α-1,6-glikozid kötések is találhatók ), már a szájüregben hidrolizálni kezdenek, miután nyállal megnedvesítik az α-amiláz (α-1,4-glikozidáz) hidrolitikus enzimet (EC 3.2.1.1), amely lebontja a keményítő 1,4-glikozidos kötéseit, de nem hat az 1,6-glikozidos kötésekre.
Ezenkívül az enzim és a keményítő érintkezési ideje a szájüregben rövid, így a keményítő részlegesen emésztődik, nagy fragmentumokat képezve - dextrineket és egy kis maltóz-diszacharidot. A diszacharidokat nem hidrolizálja a nyál amiláza.
Savas környezetben a gyomorba kerülve a nyál amiláz gátlása megtörténik, az emésztési folyamat csak a táplálékboluson belül mehet végbe, ahol az amiláz aktivitás egy ideig fennmaradhat, amíg a teljes darab pH-ja meg nem savasodik. A gyomornedv nem tartalmaz olyan enzimeket, amelyek lebontják a szénhidrátokat, csak a glikozidos kötések enyhe savas hidrolízise lehetséges.
Az oligo- és poliszacharidok hidrolízisének fő helye a vékonybél, amelynek különböző részein bizonyos glikozidázok szekretálódnak.
A duodenumban a gyomor tartalmát a hasnyálmirigy szekréciója semlegesíti, amely HCO 3 -hidrogén-karbonátot tartalmaz, és pH-ja 7,5-8,0. A hasnyálmirigy-amiláz a hasnyálmirigy szekréciójában található, amely a keményítőben és a dextrinben lévő -1,4-glikozidos kötéseket hidrolizálja, így maltóz diszacharidok jönnek létre (ebben a szénhidrátban két glükózmaradék -1,4-glikozidos kötéssel kapcsolódik össze) és izomaltóz (ebben a szénhidrátban két glükózmaradék található a keményítőmolekula elágazási helyein, és α-1,6-glikozidos kötésekkel kapcsolódnak egymáshoz). 8-10 glükózmaradékot tartalmazó oligoszacharidok is képződnek, amelyek α-1,4-glikozidos és α-1,6-glikozidos kötésekkel kapcsolódnak egymáshoz.
Mindkét amiláz endoglikozidáz. A hasnyálmirigy-amiláz sem hidrolizálja a keményítőben lévő -1,6-glikozidkötéseket és a cellulózmolekulában lévő glükózmaradékokat összekötő -1,4-glikozidkötéseket.
A cellulóz változatlan formában halad át a belekben, és ballasztanyagként szolgál, térfogatot adva az élelmiszernek, és megkönnyítve az emésztési folyamatot. A vastagbélben a bakteriális mikroflóra hatására a cellulóz részlegesen hidrolizálható alkoholok, szerves savak és CO 2 képződéséhez, amelyek serkenthetik a bélmozgást.
A bél felső részében képződő maltóz, izomaltóz és triszacharidok tovább hidrolizálódnak a vékonybélben specifikus glikozidázok hatására. Az étkezési diszacharidokat, a szacharózt és a laktózt a vékonybélben specifikus diszacharidázok is hidrolizálják.
A bél lumenében az oligo- és diszacharidázok aktivitása alacsony, de a legtöbb enzim a hámsejtek felszínéhez kapcsolódik, amelyek a bélben ujj alakú kiemelkedéseken helyezkednek el - a bolyhokat és magukat viszont mikrobolyhokkal borítják. ezek a sejtek kefeszegélyt képeznek, növelve a hidrolitikus enzimek érintkezési felületét a szubsztrátjaikkal.
A diszacharidokban lévő glikozidkötéseket lebontó enzimek (diszacharidázok) az enterociták citoplazmatikus membránjának külső felületén elhelyezkedő enzimkomplexekbe csoportosulnak: szacharáz-izomaltáz, glikoamiláz, -glikozidáz.
5.2.2. Szacharáz-izomaltáz komplex. Ez a komplex két polipeptid láncból áll, és a polipeptid N-terminális részében található transzmembrán hidrofób domén segítségével kapcsolódik az enterocita felszínéhez. A szacharóz-izomaltáz komplex (EC 3.2.1.48 és 3.2.1.10) -1,2- és -1,6-glikozidos kötéseket hasít a szacharózban és az izomaltózban.
A komplex mindkét enzime képes a maltózban és a maltotriózban (három glükózmaradékot tartalmazó, keményítő hidrolízise során keletkező triszacharid) -1,4-glikozidos kötések hidrolizálására is.
Bár a komplex meglehetősen magas maltáz aktivitással rendelkezik, az oligo- és poliszacharidok emésztése során képződő maltóz 80%-át hidrolizálja, fő specifitása továbbra is a szacharóz és izomaltóz hidrolízise, a glikozidos kötések hidrolízisének sebessége nagyobb, mint a kötések hidrolízisének sebessége a maltózban és a maltotriózban. Ebben az esetben a szacharóz alegység az egyetlen bélenzim, amely a szacharózt hidrolizálja. A komplex elsősorban a jejunumban lokalizálódik a bél proximális és disztális részében, a szacharáz-izomaltáz komplex tartalma jelentéktelen.
5.2.3. Glikoamiláz komplex. Ez a komplex (EC 3.2.1.3 és 3.2.1.20) -1,4-glikozidos kötéseket hidrolizál az oligoszacharidokban lévő glükózmaradékok között. A glikoamiláz komplex aminosavszekvenciája 60%-ban homológiát mutat a szacharáz-izomaltáz komplex szekvenciájával. Mindkét komplex a glikozil-hidrolázok 31. családjába tartozik. Az enzim exoglikozidáz lévén, a redukáló végről hat, és a maltóz lebontására is képes, ebben a reakcióban maltázként működik (ebben az esetben a glikoamiláz komplex hidrolizálja az oligo-, ill. poliszacharidok). A komplex két katalitikus alegységet tartalmaz, amelyek szubsztrátspecifitása kismértékben különbözik. A komplex a legnagyobb aktivitást a vékonybél alsó részeiben fejti ki.
5.2.4. - Glikozidáz komplex (laktáz). Ez az enzimkomplex hidrolizálja a laktózban lévő galaktóz és glükóz közötti -1,4-glikozidos kötéseket.
A glikoprotein az ecsetszegélyhez kapcsolódik, és egyenetlenül oszlik el a vékonybélben. Az életkor előrehaladtával a laktáz aktivitás csökken: csecsemőkben maximális, felnőtteknél kevesebb, mint 10% -a a gyermekeknél izolált enzimaktivitás szintjének.
5.2.5. Trehalase. Ez az enzim (EC 3.2.1.28) egy glikozidáz komplex, amely a trehalóz monomerjei közötti kötéseket hidrolizálja, ez a gombákban található diszacharid, amely két glükozil-maradékból áll, amelyeket glikozidkötés köt össze az első anomer szénatomok között.
Az élelmiszer-szénhidrátokból a glikozid-hidrolázok hatására monoszacharidok képződnek: nagy mennyiségben glükóz, fruktóz, galaktóz, kisebb mértékben mannóz, xilóz, arabinóz, amelyeket a jejunum és a csípőbél hámsejtjei szívnak fel. és speciális mechanizmusok segítségével e sejtek membránjain keresztül szállítják.
5.2.6. A monoszacharidok szállítása a bélhámsejtek membránjain keresztül. A monoszacharidok átvitele a bélnyálkahártya sejtjeibe elősegített diffúzióval és aktív transzporttal valósítható meg. Aktív transzport esetén a glükózt a Na + ionnal együtt egy hordozó fehérje szállítja át a membránon, és ezek az anyagok kölcsönhatásba lépnek a fehérje különböző részeivel (5.12. ábra). A Na + ion koncentráció gradiens mentén, a glükóz pedig a koncentráció gradienssel szemben kerül be a sejtbe (másodlagos aktív transzport), ezért minél nagyobb a gradiens, annál több glükóz kerül az enterocitákba. Az extracelluláris folyadék Na + koncentrációjának csökkenésével csökken a glükózellátás. Az aktív tünetek hátterében álló Na + koncentráció gradienst a Na +, K + -ATPáz működése biztosítja, amely pumpaként pumpálja ki a Na +-t a sejtből a K + ionért cserébe. Ugyanígy a galaktóz a másodlagos aktív transzport mechanizmusán keresztül jut be az enterocitákba.
Rizs. 5.12. A monoszacharidok bejutása az enterocitákba. Az SGLT1 egy nátrium-függő glükóz/galaktóz transzporter a hámsejtek membránjában; A bazolaterális membránon lévő Na +, K + -ATPáz az SGLT1 működéséhez szükséges nátrium- és káliumion-koncentráció gradiensét hozza létre. A GLUT5 túlnyomórészt fruktózt szállít a membránon keresztül a sejtbe. A bazolaterális membránon található GLUT2 szállítja ki a glükózt, galaktózt és fruktózt a sejtből (a szerint)
Az aktív transzportnak köszönhetően az enterociták képesek felszívni a glükózt, ha annak koncentrációja alacsony a bél lumenében. Magas glükózkoncentráció esetén speciális hordozófehérjék (transzporterek) segítségével, megkönnyített diffúzióval jut be a sejtekbe. A fruktóz ugyanígy szállítódik a hámsejtekbe.
A monoszacharidok az enterocitákból főként elősegített diffúzió révén jutnak be az erekbe. A glükóz fele a bolyhok kapillárisain keresztül a portális véna mentén a májba, a felét a vér szállítja más szövetek sejtjeibe.
5.2.7. A glükóz szállítása a vérből a sejtekbe. A glükóz bejutása a vérből a sejtekbe elősegített diffúzióval történik, azaz a glükóz transzport sebességét a membrán mindkét oldalán lévő koncentrációjának gradiense határozza meg. Az izomsejtekben és a zsírszövetben a megkönnyített diffúziót a hasnyálmirigy-hormon, az inzulin szabályozza. Inzulin hiányában a sejtmembrán nem tartalmaz glükóz transzportereket. Az eritrocitákból származó glükóz hordozó fehérje (transzporter) (GLUT1), amint az az 1. ábrán látható. 5.13, egy transzmembrán fehérje, amely 492 aminosavból áll, és doménszerkezettel rendelkezik. A poláris aminosavak a membrán mindkét oldalán találhatók, a hidrofób aminosavak a membránban lokalizálódnak, többször keresztezve azt. A membrán külső oldalán glükózkötő hely található. Amikor glükóz kötődik, a transzporter konformációja megváltozik, és a monoszacharid kötőhely megnyílik a sejt felé. A glükóz úgy jut be a sejtbe, hogy elválik a hordozó fehérjétől.
5.2.7.1. Glükóz transzporterek: GLUT 1, 2, 3, 4, 5. A glükóz transzporterek minden szövetben megtalálhatók, amelyeknek számos fajtája létezik, felfedezésük sorrendjében számozva. Öt típusú GLUT-t írtak le, amelyek hasonló elsődleges szerkezettel és tartományi szervezettel rendelkeznek.
Az agyban, a méhlepényben, a vesékben, a vastagbélben és a vörösvértestekben lokalizált GLUT 1 glükózt lát el az agyban.
A GLUT 2 szállítja a glükózt a vérbe szekretáló szervekből: az enterocitákból, a májból, és a hasnyálmirigy Langerhans-szigeteinek β-sejtjeihez szállítja.
A GLUT 3 számos szövetben megtalálható, beleértve az agyat, a méhlepényt, a veséket, és biztosítja a glükóz áramlását az idegszövet sejtjeihez.
A GLUT 4 glükózt szállít az izomsejtekbe (csontváz és szív) és a zsírszövetbe, és inzulinfüggő.
A GLUT 5 a vékonybél sejtjeiben található, és fruktózt is szállíthat.
Minden transzporter megtalálható mind a citoplazmában
Rizs. 5.13. Az eritrocitákból származó glükóz (GLUT1) fehérjehordozó (transzporter) szerkezete (szerint)
a sejtek vezikulumában és a plazmamembránban. Inzulin hiányában a GLUT 4 csak a sejt belsejében található. Az inzulin hatására a vezikulák a plazmamembránba jutnak, összeolvadnak vele és a GLUT 4 beépül a membránba, ami után a transzporter elősegíti a glükóz diffúzióját a sejtbe. A vér inzulinkoncentrációjának csökkenése után a transzporterek visszatérnek a citoplazmába, és leáll a glükóz szállítása a sejtbe.
Különféle zavarokat azonosítottak a glükóz transzporterek működésében. A transzporter fehérjék örökletes hibájával inzulinfüggetlen diabetes mellitus alakul ki. A fehérjehibákon kívül egyéb rendellenességek is előfordulhatnak, amelyeket: 1) az inzulin jel átvitelének hibája, amely a transzportert a membránba viszi, 2) a transzporter mozgásának hibája, 3) a fehérje membránba való beépülésének hibája. , 4) a membránról való leválás megsértése.
5.2.8. Inzulin. Ez a vegyület egy hormon, amelyet a hasnyálmirigy Langerhans-szigeteinek β-sejtjei választanak ki. Az inzulin két polipeptidláncból álló polipeptid: az egyik 21 aminosavból áll (A lánc), a másik 30 aminosavból (B lánc). A láncok két diszulfidkötéssel kapcsolódnak egymáshoz: A7-B7, A20-B19. Az A láncon belül egy intramolekuláris diszulfid kötés van a hatodik és a tizenegyedik csoport között. A hormon két konformációban létezhet: T és R (5.14. ábra).
Rizs. 5.14. Az inzulin monomer formájának térszerkezete: A- sertés inzulin, T-konformáció, b humán inzulin, R-konformáció (A-lánc látható piros szín, B-lánc sárga) (alapján )
A hormon létezhet monomer, dimer és hexamer formájában. A hexamer formában az inzulint cinkion stabilizálja, amely koordinációs kötéseket hoz létre mind a hat alegység B-láncának His10-ével (5.15. ábra).
Az emlős inzulinok elsődleges szerkezete nagy homológiát mutat a humán inzulinnal: például a sertés inzulin csak egy szubsztitúciót tartalmaz - a treonin helyett a szarvasmarha-inzulin karboxil-végén van három másik aminocsoport savmaradékok a humán inzulinnal összehasonlítva. A leggyakoribb szubsztitúciók az A lánc 8., 9. és 10. pozíciójában fordulnak elő, de ezeknek nincs jelentős hatása a hormon biológiai aktivitására.
Az aminosavak szubsztitúciói a diszulfid kötések pozíciójában, az A-lánc C- és N-terminális régióiban, valamint a B-lánc C-terminális régióiban hidrofób csoportok nagyon ritkák, ami ezek fontosságát jelzi. régiók az inzulin biológiai aktivitásának megnyilvánulásában. A B-lánc Phe24 és Phe25, valamint az A-lánc C- és N-terminális aminosavai részt vesznek a hormon aktív centrumának kialakításában.
Rizs. 5.15. Az inzulin hexamer (R 6) térszerkezete (a szerint)
5.2.8.1. Az inzulin bioszintézise. Az inzulin prekurzorként, 110 aminosavból álló preproinzulinként szintetizálódik a durva endoplazmatikus retikulum poliriboszómáin. A bioszintézis egy szignálpeptid képződésével kezdődik, amely behatol az endoplazmatikus retikulum lumenébe, és irányítja a növekvő polipeptid mozgását. A szintézis végén egy 24 aminosavból álló szignálpeptid lehasad a preproinzulinból, így 86 aminosavból álló proinzulin keletkezik, és átkerül a Golgi-készülékbe, ahol a ciszternákban további inzulin érlelés megy végbe. A proinzulin térbeli szerkezetét az ábra mutatja. 5.16.
A hosszú távú érlelés során a PC2 és PC1/3 szerin endopeptidázok hatására először az Arg64 és Lys65 közötti peptidkötés hasad fel, majd az Arg31 és Arg32 által alkotott peptidkötés hidrolizál, a C-peptid hasítása pedig 31 aminosavból áll. A proinzulin 51 aminosavat tartalmazó inzulinná történő átalakulása az A-lánc N-terminálisán és a B-lánc C-terminálisán lévő argininmaradékok hidrolízisével végződik karboxipeptidáz E hatására, amely hasonló specifitást mutat. karboxipeptidáz B-vé, azaz peptidkötéseket hidrolizál, a fő aminosavhoz tartozó iminocsoportot (5.17. és 5.18. ábra).
Rizs. 5.16. A proinzulin feltételezhető térbeli szerkezete olyan konformációban, amely elősegíti a proteolízist. A piros golyók kiemelik az aminosav-maradékokat (Arg64 és Lys65; Arg31 és Arg32), amelyek között a peptidkötések a proinzulin feldolgozás eredményeként hidrolízisen mennek keresztül (a szerint)
Az inzulin és a C-peptid ekvimoláris mennyiségben szekréciós szemcsékbe kerül, ahol az inzulin a cinkionnal kölcsönhatásba lépve dimereket és hexamereket képez. A szekréciós szemcsék egyesülnek a plazmamembránnal, és exocitózissal inzulint és C-peptidet választanak ki az extracelluláris folyadékba. Az inzulin felezési ideje a vérplazmában 3-10 perc, a C-peptidé körülbelül 30 perc. Az inzulint az inzulináz enzim bontja le, amely folyamat a májban és a vesében megy végbe.
5.2.8.2. Az inzulin szintézis és szekréció szabályozása. Az inzulinszekréció fő szabályozója a glükóz, amely szabályozza az inzulingén expresszióját és az alapvető energiahordozók anyagcseréjében részt vevő fehérjék génjeit. A glükóz közvetlenül kötődhet a transzkripciós faktorokhoz, ami közvetlen hatással van a génexpresszió sebességére. Másodlagos hatás léphet fel az inzulin és a glukagon szekréciójában, amikor az inzulin felszabadulása a szekréciós szemcsékből aktiválja az inzulin mRNS transzkripcióját. De az inzulinszekréció a Ca 2+ -ionok koncentrációjától függ, és hiányukkal csökken, még magas glükózkoncentráció esetén is, ami aktiválja az inzulinszintézist. Ezenkívül az adrenalin gátolja, amikor a 2 receptorokhoz kötődik. Az inzulinszekréció serkentői a növekedési hormonok, a kortizol, az ösztrogének és a gyomor-bélrendszeri hormonok (szekretin, kolecisztokinin, gyomor-gátló peptid).
Rizs. 5.17. A preproinzulin szintézise és feldolgozása (a szerint)
Az inzulin szekréciója a Langerhans-szigetek β-sejtjei által a vér glükózkoncentrációjának növekedésére válaszul a következőképpen történik:
Rizs. 5.18. A proinzulin inzulinná történő feldolgozása az Arg64 és Lys65 közötti peptidkötés hidrolízisével, amelyet a PC2 szerin endopeptidáz katalizál, és az Arg31 és az Arg32 közötti peptidkötést a PC1/3 szerin endopeptidázzal hasítjuk, az átalakulás az arginin-residuum hasításával ér véget. Az A-lánc N-terminálisa és a C-terminális B-lánc a karboxipeptidáz E hatására (a hasítható arginincsoportokat körökben jelöljük). A feldolgozás eredményeként az inzulin mellett C-peptid képződik (szerint)
1) a glükózt a GLUT 2 transzporter fehérje szállítja a β-sejtekbe;
2) a sejtben a glükóz glikolízisen megy keresztül, és a légzési ciklusban tovább oxidálódik, és ATP-t képez; az ATP szintézis intenzitása a vér glükóz szintjétől függ;
3) az ATP hatására a kálium-ioncsatornák bezáródnak és a membrán depolarizálódik;
4) a membrán depolarizációja feszültségfüggő kalciumcsatornák megnyílását és kalcium bejutását okozza a sejtbe;
5) a kalciumszint növekedése a sejtben aktiválja a foszfolipáz C-t, amely az egyik membránfoszfolipidet - foszfatidil-inozitol-4,5-difoszfátot - inozit-1,4,5-trifoszfátra és diacil-glicerinre bontja;
6) Az endoplazmatikus retikulum receptorfehérjéihez kötődő inozitol-trifoszfát a kötött intracelluláris kalcium koncentrációjának éles növekedését okozza, ami a szekréciós szemcsékben tárolt, előre szintetizált inzulin felszabadulásához vezet.
5.2.8.3. Az inzulin hatásmechanizmusa. Az inzulin fő hatása az izom- és zsírsejtekre, hogy fokozza a glükóz szállítását a sejtmembránon keresztül. Az inzulin általi stimuláció 20-40-szeresére növeli a glükóz sejtbe jutásának sebességét. Inzulin hatására 5-10-szeresére nő a glükóz transzport fehérjék tartalma a plazmamembránokban, ugyanakkor 50-60%-kal csökken az intracelluláris készletben. Az ATP formájában szükséges energiamennyiség elsősorban az inzulinreceptor aktiválásához szükséges, nem pedig a transzporter fehérje foszforilációjához. A glükóztranszport stimulálása 20-30-szorosára növeli az energiafogyasztást, miközben a glükóz transzporterek mozgatásához csak kis mennyiség szükséges. Az inzulin és a receptor kölcsönhatása után néhány percen belül megfigyelhető a glükóz transzporterek sejtmembránba történő transzlokációja, és az inzulin további stimuláló hatásai szükségesek a transzporter fehérjék körforgási folyamatának felgyorsításához vagy fenntartásához.
Az inzulin a többi hormonhoz hasonlóan a megfelelő receptorfehérjén keresztül fejti ki hatását a sejteken. Az inzulinreceptor a sejtmembrán komplex integrált fehérje, amely két α-alegységből (130 kDa) és két α-alegységből (95 kDa) áll; előbbiek teljes egészében a sejten kívül, annak felszínén helyezkednek el, utóbbiak a plazmamembránon hatolnak át.
Az inzulinreceptor egy tetramer, amely két extracelluláris α-alegységből áll, amelyek kölcsönhatásba lépnek a hormonnal, és diszulfid hidakkal kapcsolódnak egymáshoz az 524 cisztein és mindkét α-alegység Cys682, Cys683, Cys685 triplettje között (lásd az 5.19. A), valamint két tirozin-kináz aktivitást mutató transzmembrán -alegység, amelyeket a Cys647 () és a Cys872 között diszulfidhíd köt össze. A 135 kDa molekulatömegű α-alegység polipeptidlánca 719 aminocsoportot tartalmaz
Rizs. 5.19. Az inzulinreceptor dimer felépítése: A- az inzulinreceptor moduláris felépítése. A tetején a Cys524, Cys683-685 diszulfid hidakkal összekapcsolt α-alegységek találhatók, amelyek hat doménből állnak: kettő L1 és L2 leucin ismétlődést tartalmaz, egy ciszteinben gazdag CR régió és három III típusú fibronektin domén Fn o, Fn 1, ID. (társasági tartomány) . Alul - -alegységek, amelyek Cys647Cys872 diszulfidhíddal kapcsolódnak az -alegységhez, és hét doménből állnak: három fibronektin domén ID, Fn 1 és Fn 2, transzmembrán domén TM, membránnal szomszédos domén JM, tirozin TK kináz domén, egy C-terminális ST; b a receptor térbeli elrendezése, az egyik dimer színes, a másik fehér, A a hormonkötő hellyel szemben lévő aktiváló hurok, X (piros) az α-alegység C-terminális része, X (fekete) az α-alegység N-terminális része, sárga golyók 1,2,3-diszulfid kötések a cisztein csoportok között az 524., 683-685., 647-872. pozíciókban (a szerint)
savas oldalláncokból áll, és hat doménből áll: két L1 és L2 doménből, amelyek leucin ismétlődéseket tartalmaznak, a ciszteinben gazdag CR régióból, ahol az inzulinkötő központ található, és három III típusú fibronektin doménből, Fno, Fn 1, Ins (inszerciós domén) ( lásd 5.18. ábra). A -alegység 620 aminosavból áll, molekulatömege 95 kDa, és hét doménből áll: három fibronektin domén ID, Fn 1 és Fn 2, egy transzmembrán domén TM, egy membránnal szomszédos JM domén, egy tirozin kináz domén. TK és egy C-terminális ST. A receptoron két inzulinkötőhely található: az egyik nagy affinitással, a másik alacsony affinitással. Ahhoz, hogy a hormonjelet a sejtbe továbbítsa, az inzulinnak egy nagy affinitású központhoz kell kötődnie. Ez a központ az egyik α-alegység L1, L2 és CR doménjéből inzulin kötődéséből, egy másik fibronektin doménjéből jön létre, miközben az α-alegységek egymással ellentétes elrendezésűek, amint az az 1. ábrán látható. 5.19, Val vel.
A receptor nagy affinitású helyével való inzulin kölcsönhatás hiányában az α-alegységeket a CR domén részét képező kiemelkedés (bütyök) távolítja el a β-alegységeket, ami megakadályozza az aktiváló hurok érintkezését. Az egyik β-alegység tirozin kináz doménjének (A-hurok) a másik β-alegységén foszforilációs helyekkel (5.20. ábra, b). Amikor az inzulin az inzulinreceptor nagy affinitású centrumához kötődik, a receptor konformációja megváltozik, a kitüremkedés már nem akadályozza meg az α- és β-alegységek közeledését, a TK domének aktiváló hurkai kölcsönhatásba lépnek a tirozin foszforilációs helyeivel. a szemközti TK doménen a β-alegységek transzfoszforilációja hét tirozin aminosavnál megy végbe: Y1158 , Y1162, Y1163 aktiváló hurok (ez egy kináz szabályozó domén), Y1328, Y1334 CT domén, Y965, JM domén (Y9F.5. A), ami a receptor tirozin-kináz aktivitásának növekedéséhez vezet. A TC 1030-as pozíciójában egy lizin-maradék található, amely a katalitikus aktív hely - az ATP-kötő központ - része. Ennek a lizinnek sok más aminosavval történő helyettesítése helyspecifikus mutagenezissel megszünteti az inzulinreceptor tirozin-kináz aktivitását, de nem rontja az inzulin kötődését. Az inzulinnak egy ilyen receptorhoz való kapcsolódása azonban nincs hatással a sejtek anyagcseréjére és proliferációjára. Egyes szerin-treonin-maradékok foszforilációja éppen ellenkezőleg, csökkenti az inzulin iránti affinitást és csökkenti a tirozin-kináz aktivitását.
Számos inzulinreceptor szubsztrát ismert: IRS-1 (inzulinreceptor szubsztrát), IRS-2, a STAT család fehérjéi (jelátalakító és transzkripció aktivátor - szignálhordozók és transzkripciós aktivátorok a 4. „Biokémiai alapok” című részben tárgyaljuk részletesen. védőreakciók").
Az IRS-1 egy citoplazmatikus fehérje, amely a TK inzulinreceptor foszforilált tirozinjaihoz kötődik SH2 doménjével, és a tirozin-kináz receptor foszforilálja közvetlenül az inzulinnal történő stimuláció után. A szubsztrát foszforilációjának mértéke határozza meg az inzulinra adott sejtválasz növekedését vagy csökkenését, a sejtekben bekövetkező változások amplitúdóját és a hormonérzékenységet. Az IRS-1 gén károsodása inzulinfüggő cukorbetegséget okozhat. Az IRS-1 peptidlánc körülbelül 1200 aminosav-maradékot, 20-22 potenciális tirozin foszforilációs központot és körülbelül 40 szerin-treonin foszforilációs centrumot tartalmaz.
Rizs. 5.20. A szerkezeti változások egyszerűsített diagramja, amikor az inzulin kötődik az inzulinreceptorhoz: A a receptor konformációjának változása a nagy affinitású centrumban zajló hormonkötés következtében a nyúlvány elmozdulásához, az alegységek egymáshoz közeledéséhez és a TK domének transzfoszforilációjához vezet; b az inzulin és az inzulinreceptor nagy affinitású kötőhelyével való interakció hiányában a kiemelkedés (bütyök) megakadályozza az α- és β-alegységek közeledését és a TK domének transzfoszforilációját. A-hurok - a TK domén aktiváló hurokja, 1-es és 2-es számok körben - diszulfid kötések az alegységek között, TK - tirozin kináz domén, C - a TK katalitikus központja, 1. és 2. készlet - α- aminosavszekvenciák alegységek, amelyek nagy affinitást képeznek az inzulinreceptor iránt (a szerint)
Az IRS-1 számos tirozinmaradékon történő foszforilációja lehetővé teszi, hogy SH2 domént tartalmazó fehérjékhez kötődjön: tirozin-foszfatáz syp, PI-3-kináz (foszfatidil-inozitol-3-kináz) p85 alegysége, Grb2 adapter fehérje, SH-Pphatase phosTP2 protein. , foszfolipáz C , GAP (kis GTP-kötő fehérjék aktivátora). Az IRS-1 hasonló fehérjékkel való kölcsönhatása eredményeként több downstream jel keletkezik.
Rizs. 5.21. A GLUT 4 glükóz transzporter fehérjék transzlokációja izom- és zsírsejtekben a citoplazmából a plazmamembránba inzulin hatására. Az inzulin és a receptor kölcsönhatása az inzulin receptor szubsztrát (IRS) foszforilációjához vezet, amely megköti a PI-3-kinázt (PI3K), ami katalizálja a foszfolipid foszfatidil-inozitol-3,4,5-trifoszfát (PtdIns(3) szintézisét ,4,5)P 3). Ez utóbbi vegyület a pleckstrin domének (PH) megkötésével mobilizálja a PDK1, PDK2 és PKB protein kinázokat a sejtmembránba. A PDK1 foszforilálja a PKB-t a Thr308-nál, aktiválva azt. A foszforilált PKB a GLUT 4-et tartalmazó vezikulákhoz kapcsolódik, ami a plazmamembránba történő transzlokációjukat okozza, ami a glükóz izom- és zsírsejtekbe történő fokozott szállításához vezet (a szerint)
A foszfolipáz C, amelyet a foszforilált IRS-1 stimulál, hidrolizálja a sejtmembrán foszfolipid foszfatidil-inozitol-4,5-difoszfátot, és két második hírvivőt képez: inozit-3,4,5-trifoszfátot és diacil-glicerint. Az inozitol-3,4,5-trifoszfát az endoplazmatikus retikulum ioncsatornáira hatva kalciumot szabadít fel belőle. A diacil-glicerin a kalmodulinra és a protein-kináz C-re hat, amelyek különféle szubsztrátokat foszforilálnak, ami a sejtrendszerek aktivitásának megváltozásához vezet.
A foszforilált IRS-1 a PI-3-kinázt is aktiválja, amely katalizálja a foszfatidil-inozit, foszfatidil-inozitol-4-foszfát és foszfatidil-inozitol-4,5-difoszfát foszfatidil-inozit-4,5-difoszfát foszfatidil-inozit-3-,3-linozifoszfat-3-, 3-linozifoszfatát te és foszfatidil-inozit, illetve -3,4,5-trifoszfát.
A PI-3-kináz egy heterodimer, amely szabályozó (p85) és katalitikus (p110) alegységeket tartalmaz. A szabályozó alegységben két SH2 domén és egy SH3 domén található, így a PI-3-kináz nagy affinitással kötődik az IRS-1-hez. A membránban képződő, a 3. pozícióban foszforilált foszfatidil-inozitol származékok megkötik az úgynevezett pleckstrin (PH) domént tartalmazó fehérjéket (a domén nagy affinitást mutat a foszfatidil-inozitol-3-foszfátokhoz): protein kináz PDK1 (foszfatidil-inozitid kináz), protein kináz B (PKB).
A protein kináz B (PKB) három doménből áll: N-terminális pleckstrin, központi katalitikus és C-terminális szabályozó. A pleckstrin domén szükséges a PKB aktiválásához. Miután a PKB a sejtmembránhoz közeli pleckstrin doménen keresztül kötődik, megközelíti a PDK1 proteinkinázt, amely
pleckstrin doménje is a sejtmembrán közelében található. A PDK1 foszforilálja a PKV kináz domén Thr308-át, ami PKV aktivációt eredményez. Az aktivált PKB foszforilálja a glikogén szintáz kináz 3-at (a Ser9-nél), inaktiválva az enzimet, és ezáltal a glikogén szintézis folyamatát. A PI-3-foszfát-5-kináz is foszforilálódik, és olyan vezikulákra hat, amelyekben a GLUT 4 transzport fehérjék raktározódnak a zsírsejtek citoplazmájában, ami a glükóz transzporterek mozgását a sejtmembránba, abba integrálódását és a glükóz transzmembrán transzferét okozza. izom- és zsírsejtek (5.21. ábra).
Az inzulin nem csak a GLUT 4 transzporter fehérjék segítségével befolyásolja a glükóz áramlását a sejtbe, részt vesz a glükóz, zsírok, aminosavak, ionok metabolizmusának szabályozásában, a fehérjék szintézisében, és befolyásolja a glükóz folyamatait. replikáció és átírás.
A sejtben a glükóz metabolizmusára gyakorolt hatás a glikolízis folyamatának stimulálásával történik az ebben a folyamatban részt vevő enzimek aktivitásának növelésével: glükokináz, foszfofruktokináz, piruvát-kináz, hexokináz. Az inzulin az adenilát-cikláz kaszkádon keresztül aktiválja a foszfatázt, amely defoszforilálja a glikogén-szintázt, ami a glikogén szintézis aktiválásához (5.22. ábra) és lebomlási folyamatának gátlásához vezet. A foszfoenolpiruvát-karboxikináz gátlásával az inzulin gátolja a glükoneogenezis folyamatát.
Rizs. 5.22. Glikogén szintézis séma
A májban és a zsírszövetben az inzulin hatására a zsírszintézist az enzimek aktiválásával serkentik: acetilCoA karboxiláz, lipoprotein lipáz. Ugyanakkor a zsírok lebontása gátolt, mivel az inzulin által aktivált foszfatáz, a defoszforiláló hormonra érzékeny triacilglicerin-lipáz gátolja ezt az enzimet, és csökken a vérben keringő zsírsavak koncentrációja.
A májban, a zsírszövetben, a vázizmokban és a szívben az inzulin több mint száz gén átírási sebességét befolyásolja.
5.2.9. glukagon. A vér glükózkoncentrációjának csökkenésére reagálva a hasnyálmirigy Langerhans-szigeteinek α-sejtjei az „éhséghormont” - a glukagont - termelik, amely egy 3485 Da molekulatömegű polipeptid, amely 29-ből áll. aminosav-maradékok.
A glukagon hatása ellentétes az inzulin hatásával. Az inzulin a glikogenezis, lipogenezis és fehérjeszintézis serkentésével elősegíti az energiaraktározást, a glukagon pedig a glikogenolízis és lipolízis stimulálásával a potenciális energiaforrások gyors mobilizálását idézi elő.
Rizs. 5.23. A humán proglucagon felépítése és a proglucagon szövetspecifikus feldolgozása proglucagon eredetű peptidekké: a hasnyálmirigyben a proglukagonból glukagon és MPGF (mayor proglucagon fragment) képződik; a bél és a központi idegrendszer egyes részeinek neuroendokrin sejtjeiben glicentin, oxintomodulin, GLP-1 (proglukagonból származó peptid), GLP-2, két intermedier peptid (intermedier peptid - IP), GRPP - glicentinnel rokon hasnyálmirigy polipeptid (hasnyálmirigyből származó polipeptid - glicentin származék) (a szerint)
A hormont a hasnyálmirigy Langerhans-szigeteinek α-sejtjei, valamint a bél neuroendokrin sejtjei és a központi idegrendszer inaktív prekurzora - proglukagon (molekulatömege 9000 Da) formájában szintetizálják. 180 aminosavat tartalmaz, és konvertáz 2 segítségével feldolgozás alatt áll, és több különböző hosszúságú peptidet képez, köztük glukagont és két glukagonszerű peptidet (glükagonszerű peptid - GLP-1, GLP-2, glicentin) (5.23. ábra). A glukagon 27 aminosavjából 14 azonos a gyomor-bél traktus egy másik hormonjának, a szekretinnek a molekulájában található aminosavakkal.
Ahhoz, hogy a glukagon kötődjön a rá reagáló sejtek receptoraihoz, az N-terminálistól számítva 1-27. szekvenciájának integritása szükséges. A hormon hatásainak megnyilvánulásában fontos szerepet játszik az N-terminálison található hisztidin-maradék, valamint a receptorokhoz való kötődés - a 20-27.
A vérplazmában a glukagon nem kötődik semmilyen transzportfehérjéhez a májban, a proteinázok elpusztítják, és a lebomlás a Ser2 és Gln3 közötti kötés felszakadásával és a kötőszövet eltávolításával kezdődik; dipeptid az N-terminálisról.
A glukagon elválasztását a glükóz elnyomja, de a fehérjetartalmú élelmiszerek stimulálják. A GLP-1 gátolja a glukagon szekréciót és serkenti az inzulin szekréciót.
A glukagon csak azokra a hepatocitákra és zsírsejtekre fejti ki hatását, amelyek receptorai vannak a plazmamembránban. A hepatocitákban a plazmamembrán receptoraihoz kötődve a glukagon a G fehérjén keresztül aktiválja az adenilát-ciklázt, amely katalizálja a cAMP képződését, ami viszont a foszforiláz aktiválásához vezet, ami felgyorsítja a glikogén lebomlását, és gátolja a gátlást. glikogén szintázt és gátolja a glikogén képződést. A glukagon serkenti a glükoneogenezist azáltal, hogy indukálja a folyamatban részt vevő enzimek szintézisét: glükóz-6-foszfatáz, foszfoenolpiruvát-karboxikináz, fruktóz-1,6-bifoszfatáz. A glukagon májra gyakorolt összhatása a glükóz fokozott termelésére csökken.
A zsírsejtekben a hormon az adenilát-cikláz kaszkád segítségével aktiválja a hormonérzékeny triacilglicerin-lipázt is, serkentve a lipolízist. A glukagon fokozza a katekolaminok szekrécióját a mellékvese velőjében. A „harcolj vagy menekülj” reakciók megvalósításában való részvétellel a glukagon növeli az energiaszubsztrátok (glükóz, szabad zsírsavak) elérhetőségét a vázizmok számára, és a szív munkájának fokozásával növeli a vázizmok vérellátását.
A glukagonnak nincs hatása a vázizom-glikogénre, mivel szinte teljesen hiányoznak bennük a glukagon receptorok. A hormon fokozza a hasnyálmirigy β-sejtjeinek inzulinszekrécióját és gátolja az inzulináz aktivitást.
5.2.10. A glikogén anyagcsere szabályozása. A glükóznak a szervezetben glikogén formájában történő felhalmozódása és lebomlása összhangban van a szervezet energiaszükségletével. A glikogén anyagcsere folyamatok irányát a hormonok hatásától függő mechanizmusok szabályozzák: az inzulin, a glukagon és az adrenalin májában, az inzulin és az adrenalin izomzatában. A glikogén szintézisének vagy lebomlásának váltási folyamatai a felszívódási periódusból a posztabszorpciós periódusba való átmenet során, vagy a nyugalmi állapotból a fizikai munkába való átállás során következnek be.
5.2.10.1. A glikogén-foszforiláz és a glikogén-szintáz aktivitás szabályozása. Amikor a glükóz koncentrációja a vérben megváltozik, megtörténik az inzulin és a glukagon szintézise és szekréciója. Ezek a hormonok szabályozzák a glikogén szintézis és lebontás folyamatait, foszforilációjuk-defoszforilációjukon keresztül befolyásolva e folyamatok kulcsenzimeinek, a glikogén-szintáznak és a glikogén-foszforiláznak a tevékenységét.
Rizs. 5.24 A glikogén foszforiláz aktiválása a Ser14 maradék foszforilálásával glikogén foszforiláz kináz segítségével és inaktiválása a szerin maradék defoszforilációját katalizáló foszfatázzal (a szerint)
Mindkét enzim két formában létezik: foszforilált (aktív glikogén-foszforiláz). Aés inaktív glikogén szintáz) és defoszforilált (inaktív foszforiláz bés aktív glikogén-szintáz) (5.24. és 5.25. ábra). A foszforilációt egy kináz végzi, amely katalizálja a foszfátmaradék átvitelét az ATP-ről egy szerinmaradékra, a defoszforilációt pedig a foszfoprotein-foszfatáz katalizálja. A kináz és foszfatáz aktivitást a foszforiláció-defoszforiláció is szabályozza (lásd 5.25. ábra).
Rizs. 5.25. A glikogén szintáz aktivitásának szabályozása. Az enzim a foszfoprotein-foszfatáz (PP1) hatására aktiválódik, amely három foszfoszerint defoszforilál a glikogén-szintáz C-terminálisa közelében. A glikogén szintáz kináz 3 (GSK3), amely katalizálja a glikogén szintáz három szerin oldalláncának foszforilációját, gátolja a glikogén szintézist, és a kazein kináz (CKII) általi foszforiláció által aktiválódik. Az inzulin, a glükóz és a glükóz-6-foszfát aktiválja a foszfoprotein-foszfatázt, míg a glukagon és az adrenalin (epinefrin) gátolja azt. Az inzulin gátolja a glikogén szintáz kináz 3 hatását (a szerint)
A cAMP-függő protein kináz A (PKA) foszforilálja a foszforiláz kinázt, és aktív állapotba hozza, ami viszont foszforilezi a glikogén foszforilázt. A cAMP szintézist az adrenalin és a glukagon serkenti.
Az inzulin a Ras fehérjét (Ras jelátviteli útvonal) magában foglaló kaszkádon keresztül aktiválja a pp90S6 protein kinázt, amely foszforilálja és ezáltal aktiválja a foszfoprotein foszfatázt. Az aktív foszfatáz defoszforilálja és inaktiválja a foszforiláz kinázt és a glikogén foszforilázt.
A glikogén-szintáz PKA általi foszforilációja inaktiválásához vezet, a foszfoprotein-foszfatáz általi defoszforiláció pedig aktiválja az enzimet.
5.2.10.2. A glikogén metabolizmus szabályozása a májban. A vérben a glükóz koncentrációjának megváltoztatása megváltoztatja a hormonok: az inzulin és a glukagon relatív koncentrációját is. Az inzulinkoncentráció és a glukagon koncentráció arányát a vérben "inzulin-glükagon indexnek" nevezik. A poszt-abszorpciós időszakban az index csökken, és a vércukorszint szabályozását a glukagon koncentrációja befolyásolja.
A glukagon a fent leírtak szerint aktiválja a glükóz felszabadulását a vérben a glikogén lebontása (a glikogén-foszforiláz aktiválása és a glikogén-szintáz gátlása) vagy más anyagokból történő szintézis révén - glükoneogenezis. A glükóz-1-foszfát glikogénből képződik, amely glükóz-6-foszfáttá izomerizálódik, amely a glükóz-6-foszfatáz hatására hidrolizálva szabad glükózt képez, amely a sejtből a vérbe kerülhet (5.26. ábra). .
Az adrenalin hepatocitákra gyakorolt hatása hasonló a glukagon hatásához a β 2 receptorok esetében, és a glikogén foszforiláz foszforilációja és aktiválása okozza. Abban az esetben, ha az adrenalin kölcsönhatásba lép a plazmamembrán 1 receptoraival, a hormonális jel transzmembrán átvitele az inozitol-foszfát mechanizmus segítségével történik. Mindkét esetben aktiválódik a glikogén lebontási folyamata. Az egyik vagy másik típusú receptor használata a vérben lévő adrenalin koncentrációjától függ.
Rizs. 5.26. A glikogén foszforolízis sémája
Az emésztés során az inzulin-glükagon index nő, és az inzulin hatása dominál. Az inzulin csökkenti a glükóz koncentrációját a vérben, és a Ras-útvonalon keresztül történő foszforiláció révén aktiválja a foszfodiészteráz cAMP-t, amely ezt a második hírvivőt hidrolizálja AMP-vé. Az inzulin a Ras-útvonalon keresztül aktiválja a glikogéngranulátumok foszfoprotein-foszfatázát is, defoszforilezi és aktiválja a glikogén-szintázt, valamint inaktiválja a foszforiláz-kinázt és magát a glikogén-foszforilázt. Az inzulin indukálja a glükokináz szintézisét, hogy felgyorsítsa a glükóz foszforilációját a sejtben és annak glikogénbe való beépülését. Így az inzulin aktiválja a glikogén szintézis folyamatát és gátolja annak lebomlását.
5.2.10.3. A glikogén anyagcsere szabályozása az izmokban. Intenzív izommunka esetén a glikogén lebontását felgyorsítja az adrenalin, amely a 2 receptorokhoz kötődik, és az adenilát-cikláz rendszeren keresztül a foszforiláz kináz és a glikogén foszforiláz foszforilációjához és aktiválásához, valamint a glikogén foszforiláz (Fglikogén szintáz) gátlásához vezet. 5,27 és 5,28). A glikogénből képződött glükóz-6-foszfát további átalakítása eredményeként szintetizálódik az ATP, amely az intenzív izommunkához szükséges.
Rizs. 5.27. A glikogén-foszforiláz aktivitás szabályozása az izmokban (a szerint)
Nyugalomban az izomglikogén foszforiláz inaktív, mivel defoszforilált állapotban van, de a glikogén lebomlása a glikogén foszforiláz b alloszterikus aktiválódása miatt következik be, az AMP és az ATP hidrolízise során képződő ortofoszfát segítségével.
Rizs. 5.28. A glikogén szintáz aktivitás szabályozása az izmokban (szerint)
Mérsékelt izomösszehúzódások során a foszforiláz kináz allosztérikusan (Ca 2+ ionok által) aktiválódhat. A Ca 2+ -koncentráció az izomösszehúzódással nő motoros idegi jel hatására. A jel lecsengésekor a Ca 2+ koncentráció csökkenése egyidejűleg „kikapcsolja” a kináz aktivitást, így
A Ca 2+ -ionok nemcsak az izomösszehúzódásban vesznek részt, hanem az összehúzódásokhoz szükséges energia biztosításában is.
A Ca 2+ ionok a kalmodulin fehérjéhez kötődnek, amely ebben az esetben a kináz egyik alegységeként működik. Az izomfoszforiláz kináz szerkezete 4 4 4 4. Csak a -alegység rendelkezik katalitikus tulajdonságokkal, a - és -alegységek, lévén szabályozók, PKA segítségével a szerinmaradékoknál foszforilálódnak, a -alegység megegyezik a kalmodulin fehérjével (részletesen a 2.3. fejezetben tárgyaljuk). 2. rész „Mozgás biokémiája”), négy Ca 2+ iont köt meg, ami konformációs változásokhoz, a katalitikus -alegység aktiválásához vezet, bár a kináz defoszforilált állapotban marad.
A nyugalmi emésztés során az izmokban is megtörténik a glikogén szintézis. A glükóz a GLUT 4 transzporter fehérjék segítségével jut be az izomsejtekbe (az inzulin hatására a sejtmembránba való mobilizációjukról részletesen az 5.2.4.3 fejezetben és az 5.21. ábrán olvashatunk). Az inzulin a glikogén-szintáz és a glikogén-foszforiláz defoszforilációja révén befolyásolja az izmok glikogénszintézisét is.
5.2.11. A fehérjék nem enzimatikus glikozilezése. A fehérjék poszttranszlációs módosításának egyik típusa a szerin, treonin, aszparagin és hidroxilizin maradékok glikozilezése glikoziltranszferázok segítségével. Mivel az emésztés során a vérben magas szénhidrátkoncentráció (redukáló cukrok) keletkezik, lehetséges a fehérjék, lipidek és nukleinsavak nem enzimatikus glikozilációja, az úgynevezett glikáció. A cukrok és a fehérjék többlépcsős kölcsönhatásának eredményeként keletkező termékeket fejlett glikozilációs végtermékeknek (AGE) nevezik, és számos emberi fehérjében megtalálhatók. Ezeknek a termékeknek a felezési ideje hosszabb, mint a fehérjéké (több hónaptól több évig), és képződésük sebessége a redukáló cukornak való kitettség mértékétől és időtartamától függ. Feltételezhető, hogy a cukorbetegségből, az Alzheimer-kórból és a szürkehályogból eredő számos szövődmény összefügg ezek kialakulásával.
A glikációs folyamat két szakaszra osztható: korai és késői. A glikáció első szakaszában nukleofil támadás lép fel a glükóz karbonilcsoportján a lizin -amino-csoportja vagy az arginin guanidinium-csoportja által, ami labilis Schiff-bázis képződését eredményezi. N-glikozilimin (5.29. ábra) A Schiff-bázis képződése viszonylag gyors és visszafordítható folyamat.
Ezután következik az átcsoportosítás N-glikozilimin az Amadori termék előállításához - 1-amino-1-dezoxifruktóz. Ennek a folyamatnak a sebessége kisebb, mint a glikozilimin képződésének sebessége, de lényegesen nagyobb, mint a Schiff-bázis hidrolízisének sebessége,
Rizs. 5.29. A fehérje glikációjának sémája. A szénhidrát nyitott formája (glükóz) reagál a lizin -amino-csoportjával, és egy Schiff-bázist képez, amely Amadori átrendeződésen megy keresztül ketoaminná egy enolamin intermedier képződésével. Az Amadori-átrendeződés felgyorsul, ha aszpartát- és argininmaradékok találhatók a lizin-maradék közelében. A ketoamin számos terméket (fejlett glikációs végterméket – AGE-t) képes előállítani. A diagram a második szénhidrátmolekulával való reakciót mutatja, amely diketoamin képződik (a szerint)
ezért az 1-amino-1-dezoxifruktóz aminosavakat tartalmazó fehérjék felhalmozódnak a vérben A glikáció korai szakaszában a fehérjékben lévő lizin-maradékok módosulását nyilvánvalóan elősegíti a reagáló aminosav közvetlen közelében lévő hisztidin, lizin vagy arginin. csoport, amelyek a folyamat fő katalízisét savasan végzik, valamint az aszpartátmaradékok, amelyek a cukor második szénatomjából egy protont vonnak ki. A ketoamin egy másik szénhidrátmaradékot tud megkötni az iminocsoportnál, így kétszeresen glikált lizint képez, amely diketoaminná válik (lásd 5.29. ábra).
A glikáció késői szakasza, beleértve a további átalakulásokat N-glikozilimin és az Amadori termék, egy lassabb folyamat, amely stabil fejlett glikációs végtermékek (AGE) képződéséhez vezet. Az utóbbi időben adatok jelentek meg a képződött α-dikarbonil vegyületek (glioxál, metilglioxál, 3-dezoxiglukozon) AGE-k képződésében való közvetlen részvételéről. ban ben vivo mind a glükóz lebontása során, mind a Schiff-bázis átalakulásai eredményeként a fehérjék lizinjének glükózzal történő módosítása során (5.30. ábra). A specifikus reduktázok és szulfhidril vegyületek (liponsav, glutation) képesek a reaktív dikarbonilvegyületeket inaktív metabolitokká alakítani, ami a fejlett glikációs termékek képződésének csökkenésében mutatkozik meg.
Az α-dikarbonil-vegyületek reakciói a fehérjékben lévő lizin-maradékok ε-amino-csoportjaival vagy arginin-maradékok guanidinium-csoportjaival fehérje-keresztkötések kialakulásához vezetnek, amelyek a cukorbetegségben és más betegségekben a fehérjeglikáció okozta szövődményekért felelősek. Emellett az Amadori termék C4 és C5 szekvenciális dehidratációja következtében 1-amino-4-dezoxi-2,3-dion és -énedion képződik, amelyek részt vehetnek az intramolekuláris és intermolekuláris fehérjekereszt kialakulásában is. - linkek.
A jellemzett AGE-k között N ε -karboximetillizin (CML) és N ε -karboxietil-lizin (CEL), bisz(lizil)imidazol adduktok (GOLD - glioxal-lizil-lizil-dimer, MOLD - metilglioxal-lizil-lizil-dimer, DOLD - dezoxiglukozon-lizil-lizil-dimer), imidazolonok (G-H,MG) -H és 3DG-H), pirralin, argpirimidin, pentozidin, keresztlin és vesperlizin. 5.31 mutat néhányat
Rizs. 5.30. A fehérje glikációjának sémája D-glükóz jelenlétében. A doboz a glikációból származó AGE termékek fő prekurzorait mutatja (a szerint)
fejlett glikációs végtermékek. Például a pentozidin és a karboxi-metil-lizin (CML), az oxidatív körülmények között képződő glikációs végtermékek, megtalálhatók a hosszú élettartamú fehérjékben: bőrkollagénben és lencsekristályban. A karboxi-metil-lizin a pozitív töltésű aminocsoport helyett negatív töltésű karboxilcsoportot visz be a fehérjébe, ami a fehérje felületén lévő töltés megváltozásához és a fehérje térszerkezetének megváltozásához vezethet. A CML az antitestek által felismert antigén. A termék mennyisége az életkorral lineárisan növekszik. A pentosidin egy keresztkötés (cross-link product) az Amadori termék és a fehérje bármely pozíciójában lévő argininmaradék között, amely aszkorbátból, glükózból, fruktózból, ribózból képződik, amely Alzheimer-kórban szenvedő betegek agyszövetében található. cukorbetegek bőre és vérplazmája.
A fejlett glikációs végtermékek elősegíthetik a szabad gyökök oxidációját, a töltés változását a fehérje felszínén, és a fehérje különböző régiói közötti irreverzibilis keresztkötéseket, amelyek
megzavarja térszerkezetüket és működésüket, így ellenállóvá válik az enzimatikus proteolízissel szemben. A szabad gyökös oxidáció viszont nem enzimatikus proteolízist vagy fehérje fragmentációt, lipidperoxidációt okozhat.
A bazális membránfehérjéken előrehaladott glikációs végtermékek (IV. típusú kollagén, laminin, heparán-szulfát proteoglikán) képződése annak megvastagodásához, a kapillárisok lumenének szűküléséhez és működésének megzavarásához vezet. Az extracelluláris mátrix ezen zavarai megváltoztatják az erek szerkezetét és működését (az érfal rugalmasságának csökkenése, megváltozik a nitrogén-monoxid értágító hatására adott válasz), és hozzájárulnak az érelmeszesedési folyamatok gyorsabb fejlődéséhez.
A fejlett glikációs végtermékek (AGE-k) bizonyos gének expresszióját is befolyásolják azáltal, hogy a fibroblasztokon, T-limfocitákon, a vesében (mezangiális sejtek), az érfalban (endothel és simaizomsejtek), a sejtek specifikus AGE receptoraihoz kötődnek. az agyban, valamint a májban és a lépben is, ahol a legnagyobb számban kimutathatók, vagyis a makrofágokban gazdag szövetekben, amelyek az oxigén szabad gyökök képződésének fokozásával közvetítik ennek a jelnek a továbbítását. Ez utóbbiak viszont aktiválják az NF-kB nukleáris faktor transzkripcióját, amely számos, különböző károsodásokra reagáló gén expressziójának szabályozója.
A fehérjék nem enzimatikus glikozilációjának nemkívánatos következményeinek megelőzésének egyik hatékony módja az élelmiszerek kalóriatartalmának csökkentése, ami a vér glükózkoncentrációjának csökkenésében és a nem enzimatikus hozzáadott vércukorszint csökkenésében nyilvánul meg. glükóz hosszú életű fehérjékké, például hemoglobinná. A glükózkoncentráció csökkenése a fehérje glikoziláció és a lipidperoxidáció csökkenéséhez vezet. A glikoziláció negatív hatása egyrészt a glükóz hosszú élettartamú fehérjékhez való kötődése során fellépő szerkezet- és működészavarból, másrészt a cukrok átmenetifém-ionok jelenlétében történő oxidációja során képződő szabad gyökök által okozott oxidatív károsodásból adódik. A nukleotidok és a DNS szintén nem enzimatikus glikoziláción megy keresztül, ami a közvetlen DNS-károsodás és a javítórendszerek inaktiválódása miatti mutációkhoz vezet, ami a kromoszómák fokozott törékenységét okozza. Jelenleg vizsgálják azokat a megközelítéseket, amelyekkel farmakológiai és genetikai beavatkozásokkal megelőzhető a glikáció hosszú élettartamú fehérjékre gyakorolt hatása.
Mit tudunk egyáltalán a keményítőről? - Nagyon kevés! És teljesen biztos vagyok benne, hogy sokan a keményítőt csak pasztával vagy zselével társítják... Ez nagyszerű! Annál érdekesebb és meglepőbb lesz mai vizsgálatunk erről a titokzatos anyagról - a keményítőről.
Milyen állat ez a „keményítő”?!
Először is azzal kell kezdeni, hogy a keményítő egy szénhidrát. Azok számára, akik nem ismerik, a szénhidrátok nagyon gyakori szerves anyagok a természetben. A növényi szövetek jelentős részét (körülbelül 80%) teszik ki. Az állati szövetek legfeljebb 2% szénhidrátot tartalmaznak.
Ennek az ellentétes kapcsolatnak az az oka, hogy a zöld növények képesek szén-dioxidból és vízből szénhidrátokat szintetizálni a fényenergia elnyelésekor, így nagy molekulatömegű, magas energiatartalmú anyagokat hoznak létre. Más szóval, a növényekben a szénhidrátok a fotoszintézis reakciója eredményeként képződnek.
Minden szénhidrát 3 fő osztályba sorolható:
Monomerek vagy egyszerű cukrok. Tipikus képviselőik a glükóz, a fruktóz és a galaktóz;
Oligoszacharidok. Ide tartozik a répa- és nádcukor, a tejcukor (laktóz).
Poliszacharidok. Ez a csoport tartalmazza a keményítőt, rostokat, glikogént, pektin anyagokat stb. A blogunkon egyébként nagyon ajánlom, hogy olvassa el a keményítő természetének teljes megértéséhez.
A zöld növényekben a keményítőt a fotoszintézis során keletkező felesleges glükózból állítják elő. A granulátum formájában lévő keményítőt kloroplasztiszokban tárolják. Vannak gumós keményítő tartalmú alapanyagok (burgonyagumó, édesburgonya, manióka stb.) és gabonák (kukorica, búza, rizs, árpa stb.). Ha a növénynek táplálékra van szüksége, a keményítő enzimek és víz hatására lebomlik, glükózt képezve.
A keményítő feldolgozásának folyamata az emberi szervezetben:
Az emberi szervezetben ez a folyamat (a keményítő lebomlása) abban a pillanatban kezdődik, amikor a keményítőtartalmú élelmiszer a szájba kerül. Itt a nyálenzimek hatnak a keményítőre, ami az egyszerűbb szénhidrát maltózt eredményezi. Ezután a gasztrointesztinális traktuson keresztül történő további mozgás és bizonyos enzimeknek való kitettség során a maltóz glükózzá alakul. És csak azután, hogy a glükóz felszívódik a bélfalon, és a véráramba jutva minden sejtet energiával lát el.
Ez a folyamat úgyszólván így néz ki „az ujjakon”, sőt, vannak bizonyos nehézségek ebben a folyamatban. Természetes formájában, ellentétben a tisztított (bolti) formával, a keményítő meglehetősen nehezen emészthető. Ennek oka az oldódás nehézsége, és ennek megfelelően az amiláz enzim és más enzimek hozzáférhetősége. Az emberi emésztőrendszer teljes munkáját a különböző részlegekben működő enzimek részletes leírásával a „” cikk ismerteti. Éppen ezért a keményítőben gazdag élelmiszereknél az előhőkezelés javasolt. Az ilyen feldolgozás eredményeként javul a keményítő emészthetősége.
Az is gyakran megfigyelhető, hogy bizonyos termékekben a keményítő cukorrá alakul át. Ez a hidrolízisnek nevezett folyamat savak jelenlétében és a hőmérséklet emelkedése mellett megy végbe (jó példa erre a banán, cukrozatlan és keményítő, egy bizonyos idő elteltével a napon fekve édeské válik).
Egyébként jód használatával könnyen ellenőrizheti a hidrolízis reakció befejeződését (a kék szín már nem jelenik meg). Ellenőrizheti a keményítő jelenlétét is a termékben (például főtt kolbászban).
Így a keményítő fő szerepe az emberi étrendben az, hogy glükózzá alakuljon, hogy további energiát biztosítson. Ez a fő, de korántsem az egyetlen funkció, amelyet a keményítő ellát szervezetünk számára. A keményítő jótékony és káros tulajdonságairól a következő cikkben olvashat bővebben.
A keményítő fő típusai:
Emésztőenzimeknek kitéve a növényi élelmiszerekben lévő keményítő glükózzá bomlik le. Ez a folyamat azonban nem mindig egyformán megy végbe, mert az élelmiszer-keményítők különböző tulajdonságokkal rendelkeznek. Ezért a következő típusú keményítőket különböztetik meg:
1. Glikémiás vagy könnyen emészthető;
A glikémiás keményítő két fő formában fordul elő: amilóz és amilopektin. Minden keményítőt tartalmazó élelmiszer amilóz és amilopektin kombinációja.
— Az amilóz egy egyenes láncú glükózmolekulák, amelyek emésztése tovább tart.
- Az AMYLOPECTIN számos kis glükózláncból áll, és gyorsabban emésztődik.
A keményítőt lebontó enzimek csak a legkülső glükózmolekulákra hatnak, egy vagy két molekulából álló láncokra bontva azokat. Mivel az amilóz hosszú lánc, csak két külső molekula van. Sokkal tovább tart a lebomlása, mint az amilopektiné, amelynek sok glükózága van, és ezért sok végső molekula.
Emiatt a keményítőt tartalmazó élelmiszerek különböző sebességgel emésztődnek. A magas amilopektin tartalmú keményítő gyorsabban emésztődik, és erősebb hatással van a vércukorszintre, mint a magas amilóztartalmú élelmiszerek.
2. Ellenálló vagy nehezen emészthető;
Az energetikai funkciót betöltő keményítővel együtt, azaz. glükózzal látja el a szervezetet, van keményítő is, amely az emésztőrendszeren áthaladva érintetlen marad. Más szavakkal, ez a keményítő ellenáll az emésztésnek, és ezt rezisztensnek nevezik.
A rezisztens keményítő számos élelmiszerben megtalálható, és a származási terméktől függően 4 különböző típusra osztható. Tehát a keményítő rezisztens típusai:
Kicsit feljebb a cikkben már említettem, hogy a keményítő tartalmú termékek hőkezelése javítja a bennük lévő keményítő emészthetőségét. Ez annak a ténynek köszönhető, hogy egyes keményítőfajták más szavakká alakulnak át, vagyis a rezisztens keményítő normál keményítővé alakul.
És végül...
Nos, kedves barátaim, a keményítő mára nem olyan titokzatos anyag mindannyiunk számára. Határozottan kijelenthetjük, hogy a keményítő mindennapi táplálkozásunk szerves része. Ezért mindenkinek egyszerűen meg kell ismernie a keményítő eredetét, a szervezetünkre gyakorolt hatásának mechanizmusát, tanulmányoznia kell a keményítő fajtáit, azok aktív tulajdonságait stb. Javasoljuk, hogy olvassa el a miénket. Mindezen ismeretek lehetővé teszik számunkra, hogy megértsük, hogy a keményítő nem csak egy elem, hanem egyedülálló ajándék, amelyet a természet maga oszt meg velünk. Tanuljuk meg együtt használni ezt az ajándékot testünk javára. Iratkozz fel és légy velünk!
